ATP合酶
ATP合酶廣泛存在于線粒體、葉綠體、原核藻、異養(yǎng)菌和光合細(xì)菌中，是生物體能量代謝的關(guān)鍵酶。該酶分別位于類囊體膜、質(zhì)膜或線粒體內(nèi)膜上，參與氧化磷酸化與光合磷酸化反應(yīng)，在跨膜質(zhì)子動(dòng)力勢(shì)的推動(dòng)下催化合成生物體的能量“通貨”——ATP。ATP合酶的F0部分比鞭毛的動(dòng)力結(jié)構(gòu)的直徑將近小一半。鞭毛的運(yùn)動(dòng)要經(jīng)過幾百個(gè)步驟，而ATP合酶的運(yùn)動(dòng)只需要幾步。
不同來源的ATP合酶基本上有相同的亞基組成和結(jié)構(gòu)，由突出于膜外的F1和嵌于膜內(nèi)的F0兩部分組成(在葉綠體內(nèi)分別叫做CF1和CF0)。F1部分由5種亞基組成，分別是α、β、γ、δ和ε亞基［動(dòng)物線粒體F1還有寡霉素敏感蛋白(OSCP)亞基和抑制蛋白］。F1有6個(gè)核苷酸結(jié)合位點(diǎn)，其中3個(gè)為催化位點(diǎn)，催化ATP的合成或水解。F0嵌合在膜上，是一個(gè)疏水蛋白復(fù)合體，形成一個(gè)跨膜質(zhì)子通道。在細(xì)菌中，F(xiàn)0由a、b和c 3種亞基組成，藍(lán)綠藻中為a、b、b'和c亞基，在葉綠體內(nèi)與之相對(duì)應(yīng)的是Ⅳ、Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ4種亞基，線粒體ATP合酶的F0更為復(fù)雜。原核生物及葉綠體F1各亞基的準(zhǔn)量關(guān)系為α3β3γδε，總分子量約400±24kD。F0各亞基的準(zhǔn)量關(guān)系只有細(xì)菌的被確切定為ab2c10～12,推測(cè)葉綠體F0各亞基最小準(zhǔn)量關(guān)系為Ⅳ、Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ12，總分子量約為160 kD。
F1是酶的膜外部分，3個(gè)α亞基與3個(gè)β亞基交替排列，形成一個(gè)對(duì)稱的橘瓣?duì)罱Y(jié)構(gòu)。F0嵌在膜上，a亞基和b亞基二聚體排列在12個(gè)c亞基形成的環(huán)的外側(cè)。膜內(nèi)和膜外的兩部分由γ、ε、δ和b2等幾個(gè)小亞基組成的頸部結(jié)構(gòu)連接起來。連接F0和F1的頸部結(jié)構(gòu)可以分為兩部分：γ和ε亞基組成的位于酶的中央部位的“轉(zhuǎn)子(rotor)”以及δ和b2等亞基組成的“定子(stator)”。在合成或水解ATP的過程中，γ和ε亞基在通過F0的質(zhì)子流的推動(dòng)下旋轉(zhuǎn)，依次與3個(gè)β亞基作用，調(diào)節(jié)β亞基上催化位點(diǎn)的構(gòu)象變化；“定子”δ和b亞基比位于酶中央的頸部結(jié)構(gòu)細(xì)得多，在一側(cè)將α3β3與F0連接起來。
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