β-折疊
β-折疊結構（β-sheet）又稱為β-折疊片層（β-plated sheet）結構和β-結構等。這是Pauling和Corey繼發現α-螺旋結構后在同年又發現的另一種蛋白質二級結構。β-折疊結構是一種肽鏈相當伸展的結構，多肽鏈呈扇面狀折疊。
β-折疊結構的形成一般需要兩條或兩條以上的肽段共同參與，即兩條或多條幾乎完全伸展的多肽鏈側向聚集在一起，相鄰肽鏈主鏈上的氨基和羰基之間形成有規則的氫鍵，維持這種結構的穩定。β-折疊結構的特點如下：
（1）在β-折疊結構中，多肽鏈幾乎是完全伸展的。相鄰的兩個氨基酸之間的軸心距為0.35nm。側鏈R交替地分布在片層的上方和下方，以避免相鄰側鏈R之間的空間障礙。
（2）在β-折疊結構中，相鄰肽鏈主鏈上的C=O與N-H之間形成氫鍵，氫鍵與肽鏈的長軸近于垂直。所有的肽鍵都參與了鏈間氫鍵的形成，因此維持了β-折疊結構的穩定。
（3）相鄰肽鏈的走向可以是平行和反平行兩種。在平行的β-折疊結構中，相鄰肽鏈的走向相同，氫鍵不平行。在反平行的β-折疊結構中，相鄰肽鏈的走向相反，但氫鍵近于平行。從能量角度考慮，反平行式更為穩定。
β-折疊結構也是蛋白質構象中經常存在的一種結構方式。如蠶絲絲心蛋白幾乎全部由堆積起來的反平行β-折疊結構組成。球狀蛋白質中也廣泛存在這種結構，如溶菌酶、核糖核酸酶、木瓜蛋白酶等球狀蛋白質中都含有β-折疊結構。
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